Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении
Меню проекта




Интересное


Случайное фото




Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении
В расслабленой мышце актиновые нити входят в пространство между миозиновыми нитями по краям дисков А, но не контактируют с ними. Центры АТФ-азной активности, находящиеся на головках миозина, присоединяют к себе АТФ, но не расщепляют ее. Для активации АТФ-аза необходимо присутствие ионов кальция. В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация свободных ионов кальция очень низкая, так как они находятся в связанном состоянии в пузырьках саркоплазматического ретикулума. АТФ не позволяет контактировать миозиновым нитям с актиновыми. В этом случае АТФ действует как пластифицирующий агент, препятствующий образованию поперечных спаек между актином и миозином. Кроме того, в отсутствие ионов кальция молекулы тропина, расположенные в «овражке» между двумя скрученными полипептидными цепями актина в составе тонких нитей, также блокируют активные центры взаимодействия актина с миозином. Такой двойной ингибирующий эффект препятствует образованию поперечных спаек между толстыми и тонкими нитями в миофибриллах, предохраняет покоящуюся мышцу от бесполезных затрат АТФ и обуславливает упругость (эластичность) в этом состоянии.
Сокращение мышцы запускается нервным импульсом. При этом в синапсе – места контакта нервного окончания с сарколеммой выделяется нейропередатчик ацетилхолин. Ацетилхолин вызывает возбуждение сарколеммы, сопровождающееся деполяризацией мембраны и образованием на ее поверхности потенциала действия. Потенциал действия распространяется в глубь волокна через Т-системы, которые контактируют с мембранами саркоплазматического ретикулума. Возбуждение достигает мембранных образований саркоплазматического ретикулума и способствует выходу ионов кальция из пузырьков ретикулума в саркоплазму. Повышение концентрации свободных ионов кальция в области миозиновых нитей активирует АТФ-азные центры в головках миозина. Происходит расщепление АТФ, но продукты этой реакции – АТФ и Фн – остаются на молекуле миозина. В таком состоянии миозиновые головки уже способны взаимодействовать с актином, однако центр их взаимодействия блокирован тропином. В снятии блока и освобождении актиновых центров на поверхности актиновых нитей также участвуют ионы кальция, которые связываются с тропином и снимают блок. Между головками миозина и активными центрами актина образуются поперечные спайки в виде актомиозинового комплекса. Образование актомиозиновых комплексов стимулирует отщепление АДФ и Фн от головок миозиновых молекул, а выделяющаяся при этом энергия используется для конформационных изменений сократительных белков.
Головки миозиновых молекул изгибаются, принимая стреловидное положеие по отношению к оси миозиновой нити, при этом между толстыми и тонкими нитями развивается напряжение, сдвигающее тонкую нить по направлению к центру саркомера. Каждая спайка между актиновыми и миозиновыми нитями в процессе сокращения действует независимо от образования других спаек.
Общий процесс сокращения, проявляющийся в укорочении мышечного волокна и развитии напряжения, является результатом суммирования одновременного образования большого числа спаек по всей длине миофибрилл, вовлеченных в процесс сокращения возбужденной мышцы. Величина напряжения в сокращающейся мышце будет пропорциональна количеству поперечных спаек или площади их наложения в пределах каждого саркомера, что диктуется нервной системой. При значительном растяжении мышцы (длина саркомера более 3,65 мкм) тонкие нити полностью выходят за пределы дисков А и напряжение в мышце отсутствует. По мере вхождения тонких нитей между толстыми и увеличения площади их наложения друг на друга напряжение в мышце постепенно увеличивается, достигая максимума при длине саркомера от 2,26 до 2,00 мкм. При более значительном сокращении мышцы тонкие нити перекрываются в центре дисков А и сжимаются в зоне Н, образуя полосу сокращения. Напряжение мышцы в этой стадии сокращения быстро снижается.


(c) 2017 :: PlWorld.ru Мир пауэрлифтинга